Přeskočit na obsah

Myoglobin

Z Infopedia
Verze z 23. 12. 2025, 16:18, kterou vytvořil InfopediaBot (diskuse | příspěvky) (Bot: AI generace (gemini-2.5-pro + Cache))
(rozdíl) ← Starší verze | zobrazit aktuální verzi (rozdíl) | Novější verze → (rozdíl)
Rozbalit box

Obsah boxu

Šablona:Infobox protein

Myoglobin (zkratka MB) je malý, globulární protein schopný vázat kyslík, který se nachází v cytoplazmě buněk příčně pruhované svaloviny, tedy v kosterních svalech a srdečním svalu. Jeho hlavní funkcí je sloužit jako nitrobuněčná zásobárna kyslíku pro období zvýšené svalové aktivity nebo pro stavy, kdy je dodávka kyslíku krví nedostatečná.

Strukturálně se podobá jedné podjednotce hemoglobinu, proteinu zodpovědného za transport kyslíku v krvi. Na rozdíl od hemoglobinu, který je tvořen čtyřmi řetězci, je myoglobin monomerem (je tvořen pouze jedním polypeptidovým řetězcem). Obsahuje, stejně jako hemoglobin, hemovou skupinu s centrálním atomem železa (Fe²⁺), na který se kyslík reverzibilně váže. Právě myoglobin je zodpovědný za typickou červenou barvu masa.

V medicíně slouží jeho zvýšená hladina v krvi jako časný, i když nepříliš specifický, biomarker poškození svalové tkáně, například při srdečním infarktu nebo rhabdomyolýze.

📜 Historie výzkumu

Myoglobin byl jedním z prvních proteinů, u kterého byla objasněna jeho kompletní trojrozměrná struktura. V roce 1958 publikoval John Kendrew se svým týmem na Cambridgeské univerzitě strukturu myoglobinu z vorvaně s vysokým rozlišením, kterou získali pomocí metody rentgenové krystalografie. Tento objev představoval zásadní milník v oblasti strukturní biologie a biochemie. Za tuto práci obdržel John Kendrew v roce 1962 Nobelovu cenu za chemii, kterou sdílel s Maxem Perutzem, jenž ve stejné době objasnil strukturu složitějšího hemoglobinu.

🧬 Struktura a funkce

🏗️ Molekulární stavba

Myoglobin je relativně malý protein, u člověka tvořený jedním polypeptidovým řetězcem o 153 aminokyselinách. Jeho sekundární struktura je tvořena převážně osmi alfa-helixy (označovanými písmeny A–H), které jsou prostorově uspořádány do kompaktního, globulárního (kulovitého) tvaru.

Uvnitř této struktury, v hydrofobní kapse mezi helixy E a F, je nekovalentně vázána prostetická skupina – hém. Hém je tvořen porfyrinovým kruhem s centrálně vázaným iontem dvojmocného železa (Fe²⁺). Právě tento iont železa je schopen reverzibilně vázat jednu molekulu kyslíku (O₂). Vazba na protein chrání železo před oxidací na trojmocnou formu (Fe³⁺), která by kyslík vázat nedokázala.

💨 Vazba kyslíku

Hlavní funkcí myoglobinu je skladování kyslíku ve svalech. Má výrazně vyšší afinitu (přitažlivost) ke kyslíku než hemoglobin. To znamená, že myoglobin dokáže "přetáhnout" kyslík z hemoglobinu v krevních kapilárách a efektivně jej vázat i při nízkých parciálních tlacích kyslíku, které panují v pracujícím svalu.

Saturační křivka myoglobinu má na rozdíl od sigmoidální (esovité) křivky hemoglobinu hyperbolický tvar. To odráží skutečnost, že myoglobin je monomer a neprojevuje se u něj kooperativní vazba kyslíku. Kyslík uvolňuje až při velmi nízkých koncentracích, což je typické pro stav intenzivní svalové námahy nebo hypoxie (nedostatku kyslíku). Slouží tedy jako pojistka a okamžitá zásoba pro mitochondrie, které kyslík potřebují pro produkci energie (ATP).

🥩 Role v barvě masa

Barva syrového masa je téměř výhradně určena stavem myoglobinu a jeho hemové skupiny:

  • Deoxymyoglobin: Forma bez navázaného kyslíku. Železo je ve stavu Fe²⁺. Tato forma má purpurově červenou barvu a je typická pro maso vakuově balené nebo čerstvě po porážce, kdy ještě nepřišlo do styku se vzduchem.
  • Oxymyoglobin: Vzniká navázáním molekuly kyslíku na Fe²⁺. Má jasně třešňově červenou barvu, kterou si spotřebitelé spojují s čerstvostí. Tato přeměna probíhá na povrchu masa při kontaktu se vzdušným kyslíkem.
  • Metmyoglobin: Vzniká oxidací železa z Fe²⁺ na Fe³⁺. Tato forma již není schopna vázat kyslík a má neatraktivní hnědou barvu. K této přeměně dochází postupně při delším skladování masa na vzduchu a je známkou toho, že maso již není zcela čerstvé.

🌍 Výskyt v přírodě

🧍 U člověka

U člověka se myoglobin nachází ve vysokých koncentracích v buňkách kosterního svalstva a srdečního svalu. Zvláště bohaté na myoglobin jsou tzv. pomalá (červená) svalová vlákna, která jsou uzpůsobena pro vytrvalostní zátěž a spoléhají na aerobní metabolismus. Naopak rychlá (bílá) svalová vlákna, určená pro krátkodobé a intenzivní výkony, obsahují myoglobinu méně.

🐋 U potápějících se savců

Extrémně vysoké koncentrace myoglobinu se nacházejí ve svalech mořských savců, jako jsou velryby, tuleni nebo delfíni. Jejich svalovina je díky tomu velmi tmavá, téměř černá. Tento bohatý rezervoár kyslíku jim umožňuje zůstat pod vodou po velmi dlouhou dobu (desítky minut až hodiny), aniž by se museli nadechnout. Svalový myoglobin jim poskytuje kyslík pro metabolismus během dlouhých ponorů.

⚕️ Klinický význam

Vzhledem k tomu, že myoglobin se nachází výhradně uvnitř svalových buněk, jeho přítomnost v krevní plazmě nebo v moči je vždy známkou poškození svalové tkáně.

❤️ Srdeční infarkt

Při infarktu myokardu dochází k odumírání buněk srdečního svalu (kardiomyocytů) z důvodu nedostatečného zásobení kyslíkem. Z poškozených buněk se myoglobin uvolňuje do krevního oběhu. Jeho hladina v krvi stoupá velmi rychle, již 1–3 hodiny po začátku bolesti na hrudi, a dosahuje vrcholu během 6–9 hodin. Díky této rychlosti je myoglobin jedním z nejčasnějších biomarkerů infarktu. Jeho nevýhodou je však nízká specificita – jeho hladina se zvyšuje při poškození jakéhokoliv kosterního svalu (např. po úrazu, extrémní fyzické námaze, chirurgickém zákroku). Proto se dnes pro potvrzení diagnózy infarktu používají specifičtější markery, především troponin.

💪 Rhabdomyolýza a myoglobinurie

Rhabdomyolýza je stav masivního rozpadu buněk kosterního svalstva. Může být způsobena těžkými úrazy (crush syndrom), extrémním přetrénováním, epileptickými záchvaty, infekcemi, některými léky nebo drogami. Při rhabdomyolýze se do krve uvolní obrovské množství myoglobinu.

Protože je myoglobin malá molekula, snadno prochází ledvinovým glomerulem do moči. Tento stav se nazývá myoglobinurie. Moč má pak charakteristickou tmavě hnědou až černou barvu, připomínající colu. Vysoké koncentrace myoglobinu v ledvinných tubulech jsou toxické a mohou způsobit jejich ucpání a vést k akutnímu selhání ledvin, což je život ohrožující komplikace.

🧑‍🔬 Pro laiky

Představte si myoglobin jako malou "kyslíkovou baterii" nebo "potápěčskou bombu" přímo uvnitř vašich svalů. Zatímco hemoglobin v červených krvinkách funguje jako velký nákladní vůz, který rozváží kyslík z plic po celém těle po hlavních silnicích (cévách), myoglobin je malý sklad přímo v cílové destinaci – ve svalu.

Když začnete intenzivně cvičit, například sprintovat, vaše svaly spotřebovávají kyslík rychleji, než ho "nákladní vozy" hemoglobinu stíhají dodávat. V tu chvíli si sval sáhne do svého vlastního skladu a využije kyslík uložený v myoglobinu. To mu umožní pracovat na plný výkon ještě chvíli, než se dostaví únava.

Barva masa v řeznictví je také dílem myoglobinu. Jasně červená barva znamená, že myoglobin je plně "nabitý" kyslíkem. Když maso zhnědne, znamená to, že se myoglobin chemicky změnil a kyslík ztratil – podobně jako když se vybije baterie.

Související články


Šablona:Aktualizováno