Přeskočit na obsah

Aminokyseliny

Z Infopedia
Rozbalit box

Obsah boxu

Šablona:Infobox

Aminokyseliny (často zkracováno jako AMK) jsou organické sloučeniny, které obsahují nejméně jednu aminovou (-NH₂) a jednu karboxylovou (-COOH) funkční skupinu. Jsou základními stavebními kameny proteinů (bílkovin), které jsou nezbytné pro strukturu, funkci a regulaci tělesných tkání a orgánů. Kromě této klíčové role se aminokyseliny účastní mnoha dalších metabolických drah, včetně syntézy neurotransmiterů, hormonů a dalších biologicky aktivních molekul.

V přírodě existuje více než 500 různých aminokyselin, ale pouze 20 z nich, označovaných jako standardní (kódované) aminokyseliny, je běžně využíváno v genetickém kódu živých organismů k tvorbě proteinů. Tyto aminokyseliny se dělí na esenciální, které si tělo nedokáže samo vytvořit a musí je přijímat v potravě, a neesenciální, které si organismus dokáže syntetizovat.

📜 Historie objevů

Historie aminokyselin je úzce spjata s rozvojem organické chemie a biochemie. První aminokyselina byla objevena na počátku 19. století.

🧬 Struktura a vlastnosti

Struktura aminokyselin určuje jejich chemické a fyzikální vlastnosti, které jsou klíčové pro jejich biologickou funkci.

Obecná struktura

Každá α-aminokyselina (typ, který tvoří proteiny) se skládá z centrálního atomu uhlíku, známého jako alfa-uhlík (Cα). Na tento uhlík jsou navázány čtyři různé skupiny:

  1. Aminová skupina (-NH₂)
  2. Karboxylová skupina (-COOH)
  3. Atom vodíku (-H)
  4. Postranní řetězec (skupina R), který je pro každou aminokyselinu unikátní a určuje její specifické vlastnosti.

Chiralita a stereoizomerie

S výjimkou glycinu, jehož postranní řetězec je pouze atom vodíku, jsou všechny proteinogenní aminokyseliny chirální. To znamená, že jejich molekula není totožná se svým zrcadlovým obrazem. Existují tedy ve dvou formách (stereoizomerech), které se označují jako L-izomery a D-izomery.

V proteinech živých organismů se téměř výhradně vyskytují L-aminokyseliny. D-aminokyseliny se nacházejí jen vzácně, například v buněčných stěnách některých bakterií nebo v jedech některých živočichů.

Amfoterní povaha a zwitteriony

Díky přítomnosti kyselé karboxylové skupiny a zásadité aminové skupiny mají aminokyseliny amfoterní charakter – mohou reagovat jako kyselina i jako zásada. V roztocích s neutrálním pH (kolem 7) se aminokyseliny nacházejí převážně ve formě zwitterionu (obojetného iontu). V této formě je aminová skupina protonovaná (-NH₃⁺) a karboxylová skupina deprotonovaná (-COO⁻), takže celkový náboj molekuly je nulový.

Hodnota pH, při které má aminokyselina nulový celkový elektrický náboj, se nazývá izoelektrický bod (pI).

Peptidová vazba

Aminokyseliny se mohou navzájem spojovat za vzniku řetězců. Vazba, která je spojuje, se nazývá peptidová vazba. Vzniká reakcí kondenzace mezi karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a aminovou skupinou druhé aminokyseliny, přičemž se odštěpí molekula vody.

분류 Dělení aminokyselin

Aminokyseliny lze klasifikovat podle několika kritérií, nejčastěji podle vlastností jejich postranního řetězce nebo podle jejich esenciálnosti pro lidský organismus.

Podle vlastností postranního řetězce (R)

Tato klasifikace je klíčová pro pochopení struktury a funkce proteinů, protože vlastnosti postranních řetězců určují, jak se protein bude skládat do své trojrozměrné struktury.

  1. Nepolární, alifatické: Mají hydrofobní postranní řetězce, které se vyhýbají vodě. V proteinech se často nacházejí uvnitř molekuly.
   *   Glycin (Gly, G)
   *   Alanin (Ala, A)
   *   Valin (Val, V)
   *   Leucin (Leu, L)
   *   Isoleucin (Ile, I)
   *   Prolin (Pro, P) - má unikátní cyklickou strukturu, která omezuje flexibilitu proteinového řetězce.
  1. Aromatické: Obsahují aromatický kruh, jsou relativně nepolární (hydrofobní).
   *   Fenylalanin (Phe, F)
   *   Tyrosin (Tyr, Y) - má hydroxylovou skupinu, která mu dodává polární charakter.
   *   Tryptofan (Trp, W)
  1. Polární, nenabité: Mají hydrofilní postranní řetězce, které mohou tvořit vodíkové můstky. Často se nacházejí na povrchu proteinů.
   *   Serin (Ser, S)
   *   Threonin (Thr, T)
   *   Cystein (Cys, C) - obsahuje síru a může tvořit disulfidové můstky, které stabilizují strukturu proteinů.
   *   Asparagin (Asn, N)
   *   Glutamin (Gln, Q)
   *   Methionin (Met, M) - obsahuje síru, ale je spíše hydrofobní.
  1. Kladně nabité (bazické): Mají postranní řetězce s kladným nábojem při fyziologickém pH.
   *   Lysin (Lys, K)
   *   Arginin (Arg, R)
   *   Histidin (His, H) - může být nabitý i nenabitý v závislosti na lokálním prostředí, což je důležité v aktivních centrech enzymů.
  1. Záporně nabité (kyselé): Mají postranní řetězce se záporným nábojem při fyziologickém pH.
   *   Kyselina asparagová (Aspartát) (Asp, D)
   *   Kyselina glutamová (Glutamát) (Glu, E)

Podle esenciálnosti pro člověka

Toto dělení je důležité z hlediska výživy.

  1. Esenciální aminokyseliny: Tělo si je nedokáže samo syntetizovat v dostatečném množství, a proto musí být přijímány v potravě. Patří sem:
   *   Histidin
   *   Isoleucin
   *   Leucin
   *   Lysin
   *   Methionin
   *   Fenylalanin
   *   Threonin
   *   Tryptofan
   *   Valin
  1. Semeesenciální (podmíněně esenciální) aminokyseliny: Tělo si je sice umí vytvořit, ale v určitých situacích (např. v dětství, při nemoci nebo po úrazu) jejich syntéza nestačí pokrýt zvýšenou potřebu.
   *   Arginin
   *   Histidin (často řazen mezi esenciální)
  1. Neesenciální aminokyseliny: Organismus si je dokáže syntetizovat sám, obvykle z meziproduktů metabolismu.
   *   Alanin, Asparagin, Kyselina asparagová, Kyselina glutamová, Serin.

🧪 Biochemický význam

Aminokyseliny jsou v organismu naprosto nepostradatelné a plní širokou škálu funkcí.

Stavební kameny proteinů

Jejich nejznámější a nejdůležitější rolí je tvorba proteinů. Pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci (primární struktura) je určeno genetickou informací v DNA a určuje výslednou trojrozměrnou strukturu a funkci proteinu. Proteiny plní v těle nesčetné funkce – jako enzymy (katalyzátory reakcí), stavební materiál (kolagen, keratin), transportní molekuly (hemoglobin), protilátky imunitního systému nebo receptory.

Prekurzory dalších molekul

Mnoho aminokyselin slouží jako výchozí látky pro syntézu dalších důležitých molekul:

Metabolismus a zdroj energie

Pokud tělo nemá dostatek sacharidů nebo tuků, mohou být aminokyseliny využity jako zdroj energie. Uhlíkatá kostra aminokyseliny (po odstranění aminoskupiny procesem deaminace nebo transaminace) může vstoupit do citrátového cyklu nebo být přeměněna na glukózu (glukoneogeneze).

Odstraněný amoniak je pro tělo toxický a musí být zneškodněn. U savců se tak děje v játrech v rámci močovinového cyklu, kde je přeměněn na močovinu a následně vyloučen ledvinami.

⚙️ Zdroje a výživa

Pro zajištění dostatečného příjmu všech esenciálních aminokyselin je důležitá vyvážená strava. Zdroje bílkovin se dělí na kompletní a nekompletní.

  • Kompletní proteiny: Obsahují všechny esenciální aminokyseliny v dostatečném poměru. Nacházejí se především v živočišných produktech, jako je maso, ryby, vejce a mléčné výrobky. Mezi rostlinné zdroje kompletních proteinů patří sója, quinoa a pohanka.
  • Nekompletní proteiny: Postrádají jednu nebo více esenciálních aminokyselin. Většina rostlinných zdrojů, jako jsou luštěniny, obiloviny, ořechy a semena, obsahuje nekompletní proteiny.

Pro vegetariány a vegany je důležité kombinovat různé rostlinné zdroje (např. luštěniny s obilovinami), aby zajistili příjem celého spektra esenciálních aminokyselin.

🔬 Neproteinogenní aminokyseliny

Kromě 20 (resp. 22) aminokyselin tvořících proteiny existují stovky dalších, které se v proteinech nevyskytují, ale plní v organismech jiné důležité role.

💡 Pro laiky (Jak to funguje?)

Představte si aminokyseliny jako různobarevné korálky z dětské stavebnice, například z LEGA. Každý typ korálku (aminokyselina) má trochu jiný tvar, velikost a vlastnosti (např. některé jsou "magnetické", jiné "hladké", další "drsné").

  • Stavba bílkovin: Vaše tělo je jako obrovská továrna, která podle přesného plánu (uloženého v DNA) navléká tyto korálky na dlouhou šňůrku. Pořadí korálků je naprosto klíčové. Když je šňůrka hotová, sama se díky vlastnostem jednotlivých korálků složí do složitého 3D tvaru – například do tvaru klíče, nůžek nebo cihly. Tento výsledný tvar je protein (bílkovina). "Klíč" může být enzym, který odemyká chemické reakce, "nůžky" mohou štěpit jiné molekuly a "cihla" může být součástí stavby vašich svalů.
  • Esenciální aminokyseliny: Některé typy korálků si vaše tělesná továrna umí vyrobit sama z jiných materiálů. To jsou neesenciální aminokyseliny. Ale asi 9 typů korálků si vyrobit neumí. Tyto "speciální" korálky musíte do továrny dodat zvenčí – tedy sníst je v jídle. To jsou esenciální aminokyseliny. Pokud vám chybí byť jen jeden typ esenciálního korálku, nemůžete dokončit stavbu mnoha důležitých proteinů, stejně jako nemůžete postavit model auta, když vám chybí kola.


Šablona:Aktualizováno

Citováno z „https://infopedia.cz/index.php?title=Aminokyseliny&oldid=15775“