Amyláza
Obsah boxu
Šablona:Infobox enzym Amyláza je enzym ze skupiny hydroláz, který katalyzuje hydrolýzu (štěpení) škrobu a dalších složitých sacharidů na jednodušší cukry. U člověka a mnoha dalších živočichů je klíčovou součástí trávicí soustavy, kde zahajuje proces trávení škrobů již v ústní dutině a dokončuje ho v tenkém střevě. Amylázy jsou však rozšířené v celé živé přírodě, včetně rostlin, hub a bakterií, a mají zásadní význam v mnoha průmyslových odvětvích.
První zmínka o enzymu pochází z roku 1833, kdy francouzský chemik Anselme Payen izoloval ze sladového extraktu látku, která dokázala štěpit škrob. Nazval ji diastáza, čímž objevil první enzym v historii. Později byl tento enzym přejmenován na amylázu.
📜 Historie objevů
Objev amylázy je milníkem v historii biochemie a enzymologie. V roce 1833 francouzští chemici Anselme Payen a Jean-François Persoz provedli experiment, při kterém se jim podařilo ze sladu (naklíčeného ječmene) izolovat tepelně nestabilní látku, která efektivně přeměňovala škrob na rozpustný cukr. Tuto látku pojmenovali diastáza (z řeckého diastasis, což znamená "oddělení"), protože oddělovala rozpustný cukr od nerozpustné slupky zrna. Tento objev byl revoluční, protože poprvé prokázal existenci specifické organické látky – biokatalyzátoru – zodpovědné za chemickou přeměnu v živých organismech. Tím byly položeny základy pro studium enzymů, ačkoliv samotný termín "enzym" zavedl až Wilhelm Kühne v roce 1877.
Později bylo zjištěno, že "diastáza" je ve skutečnosti směsí několika enzymů, především α-amylázy a β-amylázy. V průběhu 20. století byly amylázy podrobně charakterizovány, byla objasněna jejich struktura, mechanismus účinku a fyziologická role, což vedlo k jejich masovému využití v průmyslu.
🧬 Klasifikace a typy
Amylázy se dělí do několika skupin na základě způsobu, jakým štěpí polysacharidový řetězec. Hlavní tři typy jsou alfa-, beta- a gama-amyláza.
α-Amyláza
Také známá jako endoamyláza, štěpí α-1,4-glykosidické vazby uvnitř škrobového řetězce na náhodných místech. Tím dochází k rychlému poklesu viskozity škrobového mazu a vzniku kratších řetězců, jako jsou dextriny, maltotrióza a maltóza. Protože nedokáže štěpit vazby na koncích řetězce ani α-1,6-vazby v místech větvení (v amylopektinu), výsledkem její činnosti není čistá glukóza.
- Výskyt: Je typická pro živočichy (např. slinná a pankreatická amyláza člověka), ale nachází se i v rostlinách (např. v klíčících semenech) a v mikroorganismech (bakterie, houby).
- Optimální pH: Pro lidskou slinnou amylázu (ptyalin) je optimální pH 6,7–7,0. Pankreatická amyláza pracuje nejlépe v mírně zásaditém prostředí tenkého střeva (pH 7,5–8,0).
- Kofaktor: Pro svou aktivitu vyžaduje ionty vápníku (Ca²⁺) a chloru (Cl⁻).
β-Amyláza
Tento typ je exoamyláza, což znamená, že odštěpuje jednotky z vnějšího, neredukujícího konce škrobového řetězce. Jejím hlavním produktem je disacharid maltóza. Postupuje systematicky podél řetězce, ale její činnost se zastaví v blízkosti α-1,6-glykosidické vazby ve větvení amylopektinu.
- Výskyt: Nachází se především v rostlinách (např. v ječném sladu, batátech, sójových bobech), houbách a bakteriích. U živočichů se nevyskytuje.
- Využití: Má klíčový význam v pivovarnictví, kde při rmutování štěpí škroby ze sladu na zkvasitelnou maltózu, kterou pak kvasinky přeměňují na alkohol.
γ-Amyláza
Tato exoamyláza je nejúčinnější ze všech typů. Štěpí jak α-1,4, tak i α-1,6-glykosidické vazby. Odštěpuje jednotlivé molekuly glukózy z neredukujícího konce řetězce. Díky schopnosti štěpit i vazby ve větvení dokáže kompletně rozložit škrob i glykogen na glukózu.
- Výskyt: Vyskytuje se hlavně v mikroorganismech. U živočichů se nachází v lyzozomech buněk, kde se podílí na rozkladu glykogenu.
- Optimální pH: Pracuje nejlépe ve velmi kyselém prostředí (pH okolo 3,0), což odpovídá prostředí v lyzozomech.
⚙️ Funkce v lidském těle
V lidském těle hraje amyláza zásadní roli v trávení sacharidů, které jsou hlavním zdrojem energie. Proces začíná v ústech a končí v tenkém střevě.
Trávení v ústech
Při žvýkání potravy se uvolňují sliny ze slinných žláz, které obsahují slinnou α-amylázu, známou také jako ptyalin. Tento enzym okamžitě začíná štěpit dlouhé řetězce škrobu (např. z chleba, brambor nebo rýže) na kratší oligosacharidy a maltózu. To je důvod, proč kousek chleba po delším žvýkání zesládne – vzniká sladká maltóza. Činnost ptyalinu je však časově omezená, protože jakmile se sousto dostane do žaludku, je enzym inaktivován kyselým prostředím (nízké pH kyseliny chlorovodíkové).
Trávení v tenkém střevě
Hlavní část trávení škrobů probíhá v dvanáctníku, první části tenkého střeva. Zde slinivka břišní (pankreas) vylučuje do střeva pankreatickou šťávu, která obsahuje velké množství pankreatické α-amylázy. Tento enzym pokračuje v práci ptyalinu a štěpí zbývající škroby a dextriny na ještě menší cukry. Následně další enzymy (např. maltáza, sacharáza, laktáza) v kartáčovém lemu střevních buněk rozkládají tyto disacharidy na monosacharidy (glukóza, fruktóza, galaktóza), které se již mohou vstřebat do krve.
🩺 Lékařský význam
Stanovení hladiny amylázy v krvi a moči je běžným a důležitým diagnostickým testem, zejména při podezření na onemocnění slinivky břišní.
Diagnostika nemocí
- Akutní pankreatitida (zánět slinivky břišní): Je nejčastější příčinou výrazně zvýšené hladiny amylázy v krvi (hyperamylazémie). Při zánětu dochází k poškození buněk slinivky a masivnímu úniku enzymu do krevního oběhu. Hladina může být zvýšena až desetinásobně oproti normálu a obvykle dosahuje vrcholu během 24–48 hodin od začátku příznaků.
- Chronická pankreatitida: U dlouhodobého zánětu nemusí být hladina amylázy zvýšená, naopak může být i snížená kvůli postupné destrukci tkáně slinivky.
- Další příčiny hyperamylazémie: Zvýšené hodnoty mohou signalizovat i jiná onemocnění, například:
* Zánět slinných žláz (příušnice) * Nádory slinivky břišní nebo plic * Prasklý žaludeční vřed * Střevní neprůchodnost (ileus) * Selhání ledvin (amyláza není dostatečně vylučována močí) * Mimoděložní těhotenství
Makroamylazémie
Jedná se o benigní (nezávažný) stav, kdy se molekuly amylázy v krvi vážou na imunoglobuliny nebo jiné velké proteiny. Vznikají tak velké komplexy (makroamyláza), které nemohou být filtrovány ledvinami do moči. Výsledkem je vysoká hladina amylázy v krvi, ale normální nebo nízká hladina v moči. Tento stav nevyžaduje léčbu, ale je důležité jej odlišit od skutečných patologických stavů.
🏭 Průmyslové využití
Díky své schopnosti efektivně štěpit škrob jsou amylázy jedněmi z nejpoužívanějších enzymů v průmyslu. Většinou se získávají z kontrolovaných kultur mikroorganismů, jako jsou bakterie (např. Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis) nebo plísně (např. Aspergillus oryzae).
- Potravinářství:
* Pekařství: Přidávají se do mouky pro zlepšení kynutí těsta. Štěpí škrob na jednoduché cukry, které slouží jako potrava pro kvasinky. To vede k většímu objemu pečiva, lepší struktuře střídky a zlatavější barvě kůrky (díky Maillardově reakci). * Pivovarnictví: β-amyláza a α-amyláza ze sladu jsou nezbytné pro přeměnu škrobu z ječmene na zkvasitelnou maltózu během rmutování. * Výroba sirupů: Používají se k výrobě glukózových, maltózových a fruktózových sirupů z kukuřičného nebo bramborového škrobu. Tyto sirupy se používají jako sladidla v nápojích a potravinách. * Výroba lihovin: Využívají se při ztekucování a zcukřování škrobnatých surovin (obilí, brambory) před fermentací.
- Prací a čisticí prostředky:
* α-amylázy jsou běžnou součástí moderních pracích prášků a gelů, stejně jako tablet do myček nádobí. Účinně odstraňují skvrny na bázi škrobu, jako jsou zbytky od brambor, těstovin, rýže, čokolády nebo dětské výživy, a to i při nízkých teplotách.
- Další aplikace:
* Textilní průmysl: Používají se k odstraňování škrobového klížidla z tkanin (proces zvaný odšlichtování), což je nutné před barvením a dalšími úpravami. * Papírenský průmysl: Slouží k modifikaci škrobu používaného pro povrchové klížení papíru, čímž se zlepšuje jeho kvalita a potiskovatelnost.
🤔 Pro laiky
Představte si škrob jako velmi dlouhý náhrdelník z korálků, kde každý korálek je jedna molekula cukru (glukóza). Naše tělo nedokáže takto dlouhý náhrdelník využít jako zdroj energie. Potřebuje ho "rozstříhat" na jednotlivé korálky nebo krátké kousky.
Amyláza je přesně takovými molekulárními nůžkami.
- Když jíte například chleba, amyláza ve vašich slinách začne tento dlouhý škrobový náhrdelník stříhat na menší kousky. Proto když chleba dlouho žvýkáte, začne chutnat sladce – cítíte chuť kratších cukrů, které amyláza vytvořila.
- V tenkém střevě pak další amyláza ze slinivky dokončí práci a rozstříhá zbývající kousky na úplně nejmenší dílky (jednotlivé korálky glukózy). Teprve tyto malé dílky mohou projít stěnou střeva do krve a sloužit jako palivo pro naše tělo.
V průmyslu se tyto "nůžky" používají podobně: v pracím prášku rozstříhají skvrnu od omáčky, v pekárně připraví "jídlo" pro kvasinky, aby těsto dobře nakynulo, a v pivovaru vyrobí cukr, který se později promění na alkohol.