Apoptóza - Historie editací

Filmedybot: Bot: Vrácení chybných změn (= text = → # text)

2026-01-04T00:16:09Z

Bot: Vrácení chybných změn (= text = → # text)

Filmedybot: Bot: Převod Markdown nadpisů na MediaWiki syntaxi

2026-01-03T22:36:16Z

Bot: Převod Markdown nadpisů na MediaWiki syntaxi

InfopediaBot: Bot: AI generace (gemini-2.5-pro + Cache)

2025-12-15T08:45:38Z

Bot: AI generace (gemini-2.5-pro + Cache)

Nová stránka

{{K rozšíření}}
{{Infobox - proces
| název = Apoptóza
| obrázek = Apoptotic cell.svg
| popisek = Schéma morfologických změn buňky během apoptózy
| obor = [[Buněčná biologie]], [[Molekulární biologie]], [[Genetika]]
| typ = Buněčný proces
| účel = Řízené odstranění nepotřebných, poškozených nebo infikovaných buněk
| klíčové_molekuly = [[Kaspázy]], [[cytochrom c]], rodina proteinů [[Bcl-2]], [[p53]]
| výsledek = Fragmentace buňky na apoptotická tělíska a jejich fagocytóza
| význam = Embryonální vývoj, tkáňová homeostáza, eliminace nádorových buněk, imunitní odpověď
| související_procesy = [[Nekróza]], [[Autofagie]], [[Buněčný cyklus]]
}}

'''Apoptóza''' (z řeckého ''ἀπόπτωσις'', ''apóptosis'', „opadávání“, jako listí ze stromu) je vysoce regulovaný a energeticky závislý proces [[programovaná buněčná smrt|programované buněčné smrti]]. Jedná se o přirozený a nezbytný mechanismus, kterým mnohobuněčné [[organismus|organismy]] odstraňují nepotřebné, poškozené, infikované nebo potenciálně nebezpečné [[buňka|buňky]], aniž by došlo k poškození okolní tkáně a vyvolání [[zánět|zánětlivé reakce]]. Apoptóza hraje klíčovou roli v [[embryogeneze|embryonálním vývoji]], udržování tkáňové [[homeostáza|homeostázy]] a v obraně proti [[nádor|nádorovému]] bujení.

Na rozdíl od [[nekróza|nekrózy]], což je patologická forma buněčné smrti způsobená akutním poškozením (např. zraněním nebo nedostatkem kyslíku), je apoptóza aktivní proces řízený specifickými [[gen]]y a [[protein]]y. Buňka, která prochází apoptózou, se systematicky rozpadá na malé, membránou obalené fragmenty zvané '''apoptotická tělíska''', která jsou následně pohlcena a odstraněna [[fagocytóza|fagocytujícími]] buňkami, jako jsou [[makrofág]]y.

== 📜 Historie a objev ==
Ačkoliv koncept programované buněčné smrti byl pozorován již v 19. století, moderní chápání a pojmenování procesu pochází z roku [[1972]]. Australský patolog [[John Kerr]] spolu s Andrewem Wylliem a Alastairem Curriem publikovali přelomový článek, ve kterém popsali odlišnou morfologii buněčné smrti, která se lišila od nekrózy. Nazvali ji '''apoptóza''', aby zdůraznili její aktivní a řízený charakter, podobný opadávání listí ze stromů na podzim.

Klíčový průlom v pochopení genetického základu apoptózy přišel díky výzkumu na háďátku ''[[Caenorhabditis elegans]]''. [[Sydney Brenner]], [[H. Robert Horvitz]] a [[John Sulston]], kteří za svou práci obdrželi v roce [[2002]] [[Nobelova cena za fyziologii a lékařství|Nobelovu cenu za fyziologii a lékařství]], identifikovali klíčové geny (nazvané ''ced'' geny), které řídí eliminaci přesně definovaných buněk během vývoje tohoto červa. Tento výzkum odhalil, že základní mechanismy apoptózy jsou evolučně konzervované napříč živočišnou říší, včetně člověka.

== ⚙️ Mechanismus apoptózy ==
Apoptotický proces je spouštěn a prováděn rodinou [[enzym]]ů zvaných [[kaspázy]] (cysteine-aspartic proteases). Tyto [[proteáza|proteázy]] existují v buňkách v neaktivní formě jako proenzymy (prokaspázy) a jsou aktivovány proteolytickým štěpením v reakci na proapoptotické signály. Aktivované kaspázy pak štěpí stovky buněčných proteinů, což vede k demontáži buňky.

Existují dvě hlavní signální dráhy, které vedou k aktivaci kaspáz:

=== 🧬 Vnější (extrinzická) dráha ===
Tato dráha je spuštěna signály z vnějšího prostředí buňky, typicky vazbou [[ligand]]ů na tzv. '''receptory smrti''' na povrchu buňky. Mezi nejznámější patří receptor Fas (také známý jako CD95) a receptor pro [[tumor nekrotizující faktor]] (TNFR1).

# '''Aktivace:''' Na receptor smrti se naváže jeho specifický ligand (např. Fas ligand, FasL).
# '''Sestavení komplexu DISC:''' Vazba ligandu způsobí shlukování receptorů a navázání adaptorových proteinů (např. FADD) z [[cytoplazma|cytoplazmy]].
# '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Na tento komplex, zvaný DISC (Death-Inducing Signaling Complex), se naváže pro-kaspáza-8, která se díky vzájemné blízkosti aktivuje.
# '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-8 poté aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3), čímž spustí demontáž buňky.

Tato dráha je důležitá například pro imunitní systém, kdy [[cytotoxické T-lymfocyty]] mohou tímto způsobem cíleně zabíjet virem napadené nebo nádorové buňky.

=== 🔬 Vnitřní (intrinzická) dráha ===
Vnitřní dráha, často nazývaná také mitochondriální, je spouštěna vnitrobuněčným stresem, jako je poškození [[DNA]], [[oxidativní stres]], nedostatek růstových faktorů nebo poškození [[cytoskelet]]u. Klíčovou roli zde hrají [[mitochondrie]] a rodina proteinů '''Bcl-2'''.

# '''Stresový signál:''' V reakci na poškození se aktivují pro-apoptotické proteiny z rodiny Bcl-2 (např. Bax, Bak).
# '''Propustnost mitochondriální membrány:''' Aktivní Bax a Bak vytvoří vnější membráně mitochondrie póry, což vede k uvolnění [[cytochrom c|cytochromu c]] a dalších pro-apoptotických faktorů do cytoplazmy.
# '''Vznik apoptosomu:''' V cytoplazmě se cytochrom c váže na protein Apaf-1 a [[ATP]], což vede k sestavení velkého proteinového komplexu zvaného '''apoptosom'''.
# '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Apoptosom na sebe naváže a aktivuje pro-kaspázu-9.
# '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-9 následně aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3).

Tato dráha je neustále pod kontrolou rovnováhy mezi pro-apoptotickými (Bax, Bak) a anti-apoptotickými (Bcl-2, Bcl-xL) proteiny. Anti-apoptotické proteiny brání uvolnění cytochromu c a tím chrání buňku před smrtí.

=== 💥 Společná exekuční fáze ===
Obě dráhy, vnější i vnitřní, se sbíhají v aktivaci '''exekučních kaspáz''', především kaspázy-3, -6 a -7. Tyto enzymy jsou zodpovědné za provedení samotné "popravy" buňky štěpením klíčových substrátů, což vede k charakteristickým morfologickým změnám:
* Štěpení proteinů [[lamin]] vede k rozpadu [[jaderná membrána|jaderné membrány]] a kondenzaci [[chromatin]]u.
* Štěpení proteinů cytoskeletu (např. [[aktin]]u) způsobuje smrštění buňky a tvorbu puchýřků na membráně.
* Aktivace endonukleáz (např. CAD) vede k fragmentaci DNA na pravidelné úseky.

== 🔬 Morfologické znaky ==
Buňka procházející apoptózou vykazuje řadu typických a snadno rozpoznatelných změn:
* '''Smrštění buňky:''' Buňka ztrácí vodu a zmenšuje svůj objem.
* '''Kondenzace chromatinu (pyknóza):''' Chromatin v [[buněčné jádro|jádře]] se sráží do hustých útvarů na vnitřní straně jaderné membrány.
* '''Fragmentace jádra (karyorexe):''' Jádro se rozpadá na menší fragmenty.
* '''Tvorba puchýřků (blebbing):''' [[Buněčná membrána]] vytváří charakteristické výběžky a puchýřky.
* '''Vznik apoptotických tělísek:''' Celá buňka se rozpadá na malé, membránou obalené fragmenty obsahující části cytoplazmy a jaderného materiálu.
* '''Zachování integrity membrány:''' Po celou dobu procesu zůstává vnější buněčná membrána neporušená, což zabraňuje úniku obsahu buňky do okolí a vzniku zánětu.
* '''Fagocytóza:''' Na povrchu apoptotických tělísek se objevují signály (např. [[fosfatidylserin]]), které jsou rozpoznány fagocyty, jež tělíska rychle pohltí a zlikvidují.

== ⚖️ Význam a regulace ==
Apoptóza je zásadní pro normální fungování organismu.

* '''Embryonální vývoj:''' Je nezbytná pro správné tvarování orgánů a tkání. Příkladem je odstranění plovacích blan mezi prsty u lidského [[plod]]u nebo zánik ocasu u pulce při jeho přeměně v žábu.
* '''Tkáňová homeostáza:''' V dospělosti zajišťuje rovnováhu mezi buněčným dělením a buněčnou smrtí, čímž udržuje konstantní počet buněk v tkáních (např. v [[epitel]]u [[střevo|střeva]] nebo v [[krev|krvi]]).
* '''Imunitní systém:''' Slouží k eliminaci autoreaktivních [[lymfocyt]]ů, které by mohly napadat vlastní tkáně, a k odstraňování buněk infikovaných [[virus|viry]].
* '''Odstranění poškozených buněk:''' Buňky s neopravitelným poškozením DNA jsou odstraněny apoptózou, což je klíčová obrana proti vzniku [[rakovina|rakoviny]]. Tuto funkci často spouští protein [[p53]], známý jako "strážce genomu".

== 🩺 Apoptóza a nemoci ==
Poruchy v regulaci apoptózy jsou spojeny s celou řadou onemocnění.

=== Nedostatečná apoptóza ===
Pokud buňky, které by měly zemřít, přežívají, může to vést k vážným problémům:
* '''Rakovina:''' Nádorové buňky se často vyznačují schopností uniknout apoptóze. Mutace v genu pro p53 nebo nadměrná produkce anti-apoptotických proteinů (např. Bcl-2) jim umožňuje nekontrolovatelně se množit.
* '''Autoimunitní onemocnění:''' Selhání eliminace autoreaktivních imunitních buněk může vést k nemocem jako [[systémový lupus erythematodes]] nebo [[revmatoidní artritida]].

=== Nadměrná apoptóza ===
Naopak, přílišná buněčná smrt přispívá k jiným patologickým stavům:
* '''Neurodegenerativní onemocnění:''' U chorob jako [[Alzheimerova choroba]], [[Parkinsonova choroba]] nebo [[Huntingtonova choroba]] dochází k masivní ztrátě [[neuron]]ů právě apoptózou.
* '''Ischemické poškození:''' Při [[infarkt myokardu|infarktu myokardu]] nebo [[mrtvice|cévní mozkové příhodě]] vede nedostatek kyslíku ke spuštění apoptózy v postižených buňkách.
* '''[[AIDS]]:''' Virus [[HIV]] spouští apoptózu v [[T-lymfocyt]]ech (CD4+), což vede k jejich postupnému úbytku a selhání imunitního systému.

== 🆚 Rozdíl mezi apoptózou a nekrózou ==
{| class="wikitable"
|+ Srovnání apoptózy a nekrózy
! Znak
! Apoptóza
! Nekróza
|-
| '''Příčina'''
| Fyziologická nebo mírně patologická (programovaná)
| Patologická (zranění, [[toxin]]y, [[ischemie]])
|-
| '''Proces'''
| Aktivní, energeticky závislý (vyžaduje [[ATP]])
| Pasivní, rozpad struktur
|-
| '''Rozsah'''
| Jednotlivé buňky
| Skupiny sousedících buněk
|-
| '''Buněčná membrána'''
| Zůstává dlouho neporušená
| Rychle se rozpadá (lyzuje)
|-
| '''Morfologie'''
| Smrštění buňky, kondenzace chromatinu, tvorba apoptotických tělísek
| Zvětšení (bobtnání) buňky, rozpad organel, vylití obsahu
|-
| '''Zánětlivá reakce'''
| Žádná (tichá smrt)
| Silná zánětlivá reakce
|-
| '''DNA'''
| Štěpení na pravidelné fragmenty (žebříček v gelové elektroforéze)
| Náhodná degradace (šmouha v gelové elektroforéze)
|}

== 🔬 Pro laiky ==
Apoptózu si lze představit jako '''plánovanou a řízenou sebevraždu buňky'''. Je to pro tělo velmi užitečný a čistý proces. Když buňka dostane signál k sebezničení, nepraskne a nevylije svůj obsah do okolí. Místo toho se elegantně a tiše "sbalí". Zmenší se, rozloží své vnitřní součásti a nakonec se rozpadne na malé, úhledné balíčky (apoptotická tělíska). Tyto balíčky jsou okamžitě rozpoznány a "uklizeny" specializovanými buňkami imunitního systému (fagocyty), takže v okolní tkáni nevznikne žádný nepořádek ani zánět.

Je to jako kontrolovaná demolice staré budovy ve městě – budova je opatrně rozebrána kus po kuse a suť je ihned odvezena, aniž by to poškodilo okolní domy.

Naopak [[nekróza]] je jako nečekaná exploze. Buňka je zasažena něčím zvenčí (třeba zraněním), nabobtná, praskne a její obsah se vylije ven. To v okolí způsobí poplach a velký nepořádek, který tělo musí řešit pomocí zánětu.

Příkladem z přírody je přeměna pulce v žábu. Buňky v ocasu pulce projdou apoptózou, ocas se postupně a čistě vstřebá a zmizí, aniž by to žábě jakkoli ublížilo.

{{DEFAULTSORT:Apoptoza}}
{{Aktualizováno|datum=15.12.2025}}
[[Kategorie:Buněčná biologie]]
[[Kategorie:Molekulární biologie]]
[[Kategorie:Smrt]]
[[Kategorie:Genetika]]
[[Kategorie:Fyziologie]]
[[Kategorie:Imunologie]]
[[Kategorie:Vytvořeno Gemini 2.5 Pro]]

← Starší verze		Verze z 4. 1. 2026, 02:16
Řádek 30:		Řádek 30:
	Tato dráha je spuštěna signály z vnějšího prostředí buňky, typicky vazbou [[ligand]]ů na tzv. '''receptory smrti''' na povrchu buňky. Mezi nejznámější patří receptor Fas (také známý jako CD95) a receptor pro [[tumor nekrotizující faktor]] (TNFR1).		Tato dráha je spuštěna signály z vnějšího prostředí buňky, typicky vazbou [[ligand]]ů na tzv. '''receptory smrti''' na povrchu buňky. Mezi nejznámější patří receptor Fas (také známý jako CD95) a receptor pro [[tumor nekrotizující faktor]] (TNFR1).

	= '''Aktivace:''' Na receptor smrti se naváže jeho specifický ligand (např. Fas ligand, FasL). =		# '''Aktivace:''' Na receptor smrti se naváže jeho specifický ligand (např. Fas ligand, FasL).
	= '''Sestavení komplexu DISC:''' Vazba ligandu způsobí shlukování receptorů a navázání adaptorových proteinů (např. FADD) z [[cytoplazma\|cytoplazmy]]. =		# '''Sestavení komplexu DISC:''' Vazba ligandu způsobí shlukování receptorů a navázání adaptorových proteinů (např. FADD) z [[cytoplazma\|cytoplazmy]].
	= '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Na tento komplex, zvaný DISC (Death-Inducing Signaling Complex), se naváže pro-kaspáza-8, která se díky vzájemné blízkosti aktivuje. =		# '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Na tento komplex, zvaný DISC (Death-Inducing Signaling Complex), se naváže pro-kaspáza-8, která se díky vzájemné blízkosti aktivuje.
	= '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-8 poté aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3), čímž spustí demontáž buňky. =		# '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-8 poté aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3), čímž spustí demontáž buňky.

	Tato dráha je důležitá například pro imunitní systém, kdy [[cytotoxické T-lymfocyty]] mohou tímto způsobem cíleně zabíjet virem napadené nebo nádorové buňky.		Tato dráha je důležitá například pro imunitní systém, kdy [[cytotoxické T-lymfocyty]] mohou tímto způsobem cíleně zabíjet virem napadené nebo nádorové buňky.
Řádek 40:		Řádek 40:
	Vnitřní dráha, často nazývaná také mitochondriální, je spouštěna vnitrobuněčným stresem, jako je poškození [[DNA]], [[oxidativní stres]], nedostatek růstových faktorů nebo poškození [[cytoskelet]]u. Klíčovou roli zde hrají [[mitochondrie]] a rodina proteinů '''Bcl-2'''.		Vnitřní dráha, často nazývaná také mitochondriální, je spouštěna vnitrobuněčným stresem, jako je poškození [[DNA]], [[oxidativní stres]], nedostatek růstových faktorů nebo poškození [[cytoskelet]]u. Klíčovou roli zde hrají [[mitochondrie]] a rodina proteinů '''Bcl-2'''.

	= '''Stresový signál:''' V reakci na poškození se aktivují pro-apoptotické proteiny z rodiny Bcl-2 (např. Bax, Bak). =		# '''Stresový signál:''' V reakci na poškození se aktivují pro-apoptotické proteiny z rodiny Bcl-2 (např. Bax, Bak).
	= '''Propustnost mitochondriální membrány:''' Aktivní Bax a Bak vytvoří vnější membráně mitochondrie póry, což vede k uvolnění [[cytochrom c\|cytochromu c]] a dalších pro-apoptotických faktorů do cytoplazmy. =		# '''Propustnost mitochondriální membrány:''' Aktivní Bax a Bak vytvoří vnější membráně mitochondrie póry, což vede k uvolnění [[cytochrom c\|cytochromu c]] a dalších pro-apoptotických faktorů do cytoplazmy.
	= '''Vznik apoptosomu:''' V cytoplazmě se cytochrom c váže na protein Apaf-1 a [[ATP]], což vede k sestavení velkého proteinového komplexu zvaného '''apoptosom'''. =		# '''Vznik apoptosomu:''' V cytoplazmě se cytochrom c váže na protein Apaf-1 a [[ATP]], což vede k sestavení velkého proteinového komplexu zvaného '''apoptosom'''.
	= '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Apoptosom na sebe naváže a aktivuje pro-kaspázu-9. =		# '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Apoptosom na sebe naváže a aktivuje pro-kaspázu-9.
	= '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-9 následně aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3). =		# '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-9 následně aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3).

	Tato dráha je neustále pod kontrolou rovnováhy mezi pro-apoptotickými (Bax, Bak) a anti-apoptotickými (Bcl-2, Bcl-xL) proteiny. Anti-apoptotické proteiny brání uvolnění cytochromu c a tím chrání buňku před smrtí.		Tato dráha je neustále pod kontrolou rovnováhy mezi pro-apoptotickými (Bax, Bak) a anti-apoptotickými (Bcl-2, Bcl-xL) proteiny. Anti-apoptotické proteiny brání uvolnění cytochromu c a tím chrání buňku před smrtí.

← Starší verze		Verze z 4. 1. 2026, 00:36
Řádek 30:		Řádek 30:
	Tato dráha je spuštěna signály z vnějšího prostředí buňky, typicky vazbou [[ligand]]ů na tzv. '''receptory smrti''' na povrchu buňky. Mezi nejznámější patří receptor Fas (také známý jako CD95) a receptor pro [[tumor nekrotizující faktor]] (TNFR1).		Tato dráha je spuštěna signály z vnějšího prostředí buňky, typicky vazbou [[ligand]]ů na tzv. '''receptory smrti''' na povrchu buňky. Mezi nejznámější patří receptor Fas (také známý jako CD95) a receptor pro [[tumor nekrotizující faktor]] (TNFR1).

	# '''Aktivace:''' Na receptor smrti se naváže jeho specifický ligand (např. Fas ligand, FasL).		= '''Aktivace:''' Na receptor smrti se naváže jeho specifický ligand (např. Fas ligand, FasL). =
	# '''Sestavení komplexu DISC:''' Vazba ligandu způsobí shlukování receptorů a navázání adaptorových proteinů (např. FADD) z [[cytoplazma\|cytoplazmy]].		= '''Sestavení komplexu DISC:''' Vazba ligandu způsobí shlukování receptorů a navázání adaptorových proteinů (např. FADD) z [[cytoplazma\|cytoplazmy]]. =
	# '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Na tento komplex, zvaný DISC (Death-Inducing Signaling Complex), se naváže pro-kaspáza-8, která se díky vzájemné blízkosti aktivuje.		= '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Na tento komplex, zvaný DISC (Death-Inducing Signaling Complex), se naváže pro-kaspáza-8, která se díky vzájemné blízkosti aktivuje. =
	# '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-8 poté aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3), čímž spustí demontáž buňky.		= '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-8 poté aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3), čímž spustí demontáž buňky. =

	Tato dráha je důležitá například pro imunitní systém, kdy [[cytotoxické T-lymfocyty]] mohou tímto způsobem cíleně zabíjet virem napadené nebo nádorové buňky.		Tato dráha je důležitá například pro imunitní systém, kdy [[cytotoxické T-lymfocyty]] mohou tímto způsobem cíleně zabíjet virem napadené nebo nádorové buňky.
Řádek 40:		Řádek 40:
	Vnitřní dráha, často nazývaná také mitochondriální, je spouštěna vnitrobuněčným stresem, jako je poškození [[DNA]], [[oxidativní stres]], nedostatek růstových faktorů nebo poškození [[cytoskelet]]u. Klíčovou roli zde hrají [[mitochondrie]] a rodina proteinů '''Bcl-2'''.		Vnitřní dráha, často nazývaná také mitochondriální, je spouštěna vnitrobuněčným stresem, jako je poškození [[DNA]], [[oxidativní stres]], nedostatek růstových faktorů nebo poškození [[cytoskelet]]u. Klíčovou roli zde hrají [[mitochondrie]] a rodina proteinů '''Bcl-2'''.

	# '''Stresový signál:''' V reakci na poškození se aktivují pro-apoptotické proteiny z rodiny Bcl-2 (např. Bax, Bak).		= '''Stresový signál:''' V reakci na poškození se aktivují pro-apoptotické proteiny z rodiny Bcl-2 (např. Bax, Bak). =
	# '''Propustnost mitochondriální membrány:''' Aktivní Bax a Bak vytvoří vnější membráně mitochondrie póry, což vede k uvolnění [[cytochrom c\|cytochromu c]] a dalších pro-apoptotických faktorů do cytoplazmy.		= '''Propustnost mitochondriální membrány:''' Aktivní Bax a Bak vytvoří vnější membráně mitochondrie póry, což vede k uvolnění [[cytochrom c\|cytochromu c]] a dalších pro-apoptotických faktorů do cytoplazmy. =
	# '''Vznik apoptosomu:''' V cytoplazmě se cytochrom c váže na protein Apaf-1 a [[ATP]], což vede k sestavení velkého proteinového komplexu zvaného '''apoptosom'''.		= '''Vznik apoptosomu:''' V cytoplazmě se cytochrom c váže na protein Apaf-1 a [[ATP]], což vede k sestavení velkého proteinového komplexu zvaného '''apoptosom'''. =
	# '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Apoptosom na sebe naváže a aktivuje pro-kaspázu-9.		= '''Aktivace iniciátorové kaspázy:''' Apoptosom na sebe naváže a aktivuje pro-kaspázu-9. =
	# '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-9 následně aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3).		= '''Spuštění kaskády:''' Aktivovaná kaspáza-9 následně aktivuje exekuční kaspázy (např. kaspázu-3). =

	Tato dráha je neustále pod kontrolou rovnováhy mezi pro-apoptotickými (Bax, Bak) a anti-apoptotickými (Bcl-2, Bcl-xL) proteiny. Anti-apoptotické proteiny brání uvolnění cytochromu c a tím chrání buňku před smrtí.		Tato dráha je neustále pod kontrolou rovnováhy mezi pro-apoptotickými (Bax, Bak) a anti-apoptotickými (Bcl-2, Bcl-xL) proteiny. Anti-apoptotické proteiny brání uvolnění cytochromu c a tím chrání buňku před smrtí.